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Yong Kun - One of the best experts on this subject based on the ideXlab platform.
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Estudo sobre produção, purificação e propriedades de glicose isomerase de Streptomyces bikiniensis
[s.n.], 2021Co-Authors: Yong KunAbstract:Tese (livre docencia) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia de Alimentos e AgricolaResumo: Isolou-se da terra, 650 cepas de microrganismos e examinou-se a atividade que cada uma possuía de isomerizar d-glicose. Encontrou-se uma linhagem de Streptomyces sp, com alta atividade de produção da enzima quando incubada em meio de cultura contendo xilose como indutor. Verificou-se que esta enzima é intracelular, e a cepa em questão foi identificada como Streptomyces bikiniensis (Johnson e Waksman, 1947). Descobriu-se que a glicose isomerase de Streptomyces bikinien sis é efetivamente induzida por xilose, enquanto que xilana induz a enzima de maneira mais branda. Da mesma forma, d-Aratiino se, L-Rhamnose, d frutose, d-manose e d-ribose, produzem baixa indução da glicose isomerase. Purificou-se a glicose isomerase de Streptomyces bikiniensis por fracionamento com sulfato de amónio, DEAE-celulose e filtração com Sephadex G-200. Através de eletroforese de gel poliacrilamida, encontrou se que a enzima glicose isomerase purificada era homogênea. As propriedades cinéticas da glicose isomerase foram estudadas e os resultados obtidos, foram comparados com a glicose isomerase produzida nos outros microrganismos. Verificou-se também, que os substratos adequados para a enzima, são: d-xilose, d-ribose e d-glicose, com os respectivos valores de Km: 0,07, 0,11 e 0,26 M. Esta enzima, mostrou possuir maior afinidade para xiiose do que para ribose ou glicose. O peso molecular da enzima foi calculado por eletroforese de gel de SDS-poliacrilamida e encontrou-se ser 52.000, A influência do pH sobre a atividade enzimática, foi verificada usando-se tampão fosfato e tampão tris, Encontrou-se que o pH ótimo para esta enzima se encontra entre S e 9, Verificando-se a atividade enzimática em diferentes temperaturas, - descobriu-se que sua temperatura ótima é de 80°C. Esta enzima é altamente termoestável. 0 estudo sobre o efeito de íons metálicos sobre a atividade da isomerase de Streptomyces bikiniensis, mostrou que a isomerizaçao de glicose foi altamente ativada por Mg2+ e Co2+ , e que sofreu baixa ativação com Mn2+ e Ni2+. Cobalto, manganes e magnésio, ativaram efetivamente a isomerização de xilose e de ribose.Observou-se também, que cobalto e Mg2+, inibiram a desnaturação térmica da enzima. Descobriu-se ainda, que glicose isomerase também isomeriza eficaznente d-xilose e d-ribose, e, em menor extensão, L-ranno se e d-arabinose para suas respectivas cetoses. A glicose isomerase de Streptomyces bikiniensis foi testada - para a isomerização de glicose a frutose, incubando-se uma mistura da enzima e varias concentrações de glicose em tampão fosfato 0,05 M, pH 2, contendo 5 mg MgSO4 e 0,05 mM CoCl2, a várias temperaturas. Verificou-se que a isomerização máxima de glicose a frutose ($0%), deu-se incubando-se a 70°C por T) horas, em concentração de enzima e substrato adequadosAbstract: Six hundred fifty strains of microorganisms were isolated from soil and screened for d-glucose isomerizing activity. It was found that a strain of Streptomyces sn. produced high activity of glucose isomerizing enzyme in culture medium containing xylose as inducer. The glucose isomerizing enzyme was in tracellular enzyme. This strain was identified as Streptomyces bikiniensis (Johnstone and Waksman, 1947). It was found that xylose effectively induced glucose isomers, se of S. bikiniensis and to a lesser extent, xylan. d-Arabinose. L-Rhannose, d-frutose, d-Mannose and d-ribose also induced slightly the enzyme. The glucose isomerase of S. bikiniensis was purified by fractionation with ammonium sulfate, DEAE cellulose column - chromatography and gel filtration on Sephadex G-200. The purified glucose isomerase was found to be homogeneous by poly_ acrylamide gel electrophoresis. Kinetic properties of purified glucose isomerase were studied and the results were compared with glucose isomerase from other strains of microrganism. D-Xylose, d-Ribose and d-glucose served as effective substrates for the enzyme with respective Km values of 0,07, 0,11 and 0,26 M. This enzyme exhibits greater affinity for xylose than for ribose or glucose. Molecular weight for the enzyme was measured by SDS-polyacryl amide gel eletrophoresis and found to be 52.000. The effect of pH on enzyme activity was examined in posphate buffer and tris buffer and the optimum pH was between 8 and 9. The enzyme activity at various temperatures was examined and- the optimum temperature was found to be 80°C. The enzyme was highly thermostable. The effect of metal ions on S. hikiniensis isomerase activity shows that isomerization of glucose was activated most effectively by Mg2+and Co2+, and slightly by Mn2+ and Ni2+. Isomerization of ribose was also activated effectively by Mg2+ 'Mn2+ and Co2+. Cobalt and Mg2+ also inhibited thermal denaturation of the enzyme. It was found that the glucose isomerase also effectively iso- merizes d-xylose and d-ribose, and to a lesser extent L-rham- nose and d-arabinose to their respective ketoses. The glucose isomerase from S. bikiniensis was examined for isomerization of glucose to fructose in batch system by incubating a mixture o£ the enzyme and various concentrations of glucose in 0,05 .M phosphate buffer, pH 7,2 containing 5 mM MgSO4 and 0,5 mM CoCl2 at various temperatures. It was found-that maximum isomerization of glucose to fructose (50%) was reached when optimum concentration of enzyme and substrate was incubated at 70°C for 70 hoursLivre DocênciaLivre Docente em Engenharia de Alimento
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Estudo sobre produção, purificação e propriedades de glicose isomerase de Streptomyces bikiniensis
[s.n.], 2018Co-Authors: Yong KunAbstract:Tese (livre docencia) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia de Alimentos e AgricolaResumo: Isolou-se da terra, 650 cepas de microrganismos e examinou-se a atividade que cada uma possuía de isomerizar d-glicose. Encontrou-se uma linhagem de Streptomyces sp, com alta atividade de produção da enzima quando incubada em meio de cultura contendo xilose como indutor. Verificou-se que esta enzima é intracelular, e a cepa em questão foi identificada como Streptomyces bikiniensis (Johnson e Waksman, 1947). Descobriu-se que a glicose isomerase de Streptomyces bikinien sis é efetivamente induzida por xilose, enquanto que xilana induz a enzima de maneira mais branda. Da mesma forma, d-Aratiino se, L-Rhamnose, d frutose, d-manose e d-ribose, produzem baixa indução da glicose isomerase. Purificou-se a glicose isomerase de Streptomyces bikiniensis por fracionamento com sulfato de amónio, DEAE-celulose e filtração com Sephadex G-200. Através de eletroforese de gel poliacrilamida, encontrou se que a enzima glicose isomerase purificada era homogênea. As propriedades cinéticas da glicose isomerase foram estudadas e os resultados obtidos, foram comparados com a glicose isomerase produzida nos outros microrganismos. Verificou-se também, que os substratos adequados para a enzima, são: d-xilose, d-ribose e d-glicose, com os respectivos valores de Km: 0,07, 0,11 e 0,26 M. Esta enzima, mostrou possuir maior afinidade para xiiose do que para ribose ou glicose. O peso molecular da enzima foi calculado por eletroforese de gel de SDS-poliacrilamida e encontrou-se ser 52.000, A influência do pH sobre a atividade enzimática, foi verificada usando-se tampão fosfato e tampão tris, Encontrou-se que o pH ótimo para esta enzima se encontra entre S e 9, Verificando-se a atividade enzimática em diferentes temperaturas, - descobriu-se que sua temperatura ótima é de 80°C. Esta enzima é altamente termoestável. 0 estudo sobre o efeito de íons metálicos sobre a atividade da isomerase de Streptomyces bikiniensis, mostrou que a isomerizaçao de glicose foi altamente ativada por Mg2+ e Co2+ , e que sofreu baixa ativação com Mn2+ e Ni2+. Cobalto, manganes e magnésio, ativaram efetivamente a isomerização de xilose e de ribose.Observou-se também, que cobalto e Mg2+, inibiram a desnaturação térmica da enzima. Descobriu-se ainda, que glicose isomerase também isomeriza eficaznente d-xilose e d-ribose, e, em menor extensão, L-ranno se e d-arabinose para suas respectivas cetoses. A glicose isomerase de Streptomyces bikiniensis foi testada - para a isomerização de glicose a frutose, incubando-se uma mistura da enzima e varias concentrações de glicose em tampão fosfato 0,05 M, pH 2, contendo 5 mg MgSO4 e 0,05 mM CoCl2, a várias temperaturas. Verificou-se que a isomerização máxima de glicose a frutose ($0%), deu-se incubando-se a 70°C por T) horas, em concentração de enzima e substrato adequadosAbstract: Six hundred fifty strains of microorganisms were isolated from soil and screened for d-glucose isomerizing activity. It was found that a strain of Streptomyces sn. produced high activity of glucose isomerizing enzyme in culture medium containing xylose as inducer. The glucose isomerizing enzyme was in tracellular enzyme. This strain was identified as Streptomyces bikiniensis (Johnstone and Waksman, 1947). It was found that xylose effectively induced glucose isomers, se of S. bikiniensis and to a lesser extent, xylan. d-Arabinose. L-Rhannose, d-frutose, d-Mannose and d-ribose also induced slightly the enzyme. The glucose isomerase of S. bikiniensis was purified by fractionation with ammonium sulfate, DEAE cellulose column - chromatography and gel filtration on Sephadex G-200. The purified glucose isomerase was found to be homogeneous by poly_ acrylamide gel electrophoresis. Kinetic properties of purified glucose isomerase were studied and the results were compared with glucose isomerase from other strains of microrganism. D-Xylose, d-Ribose and d-glucose served as effective substrates for the enzyme with respective Km values of 0,07, 0,11 and 0,26 M. This enzyme exhibits greater affinity for xylose than for ribose or glucose. Molecular weight for the enzyme was measured by SDS-polyacryl amide gel eletrophoresis and found to be 52.000. The effect of pH on enzyme activity was examined in posphate buffer and tris buffer and the optimum pH was between 8 and 9. The enzyme activity at various temperatures was examined and- the optimum temperature was found to be 80°C. The enzyme was highly thermostable. The effect of metal ions on S. hikiniensis isomerase activity shows that isomerization of glucose was activated most effectively by Mg2+and Co2+, and slightly by Mn2+ and Ni2+. Isomerization of ribose was also activated effectively by Mg2+ 'Mn2+ and Co2+. Cobalt and Mg2+ also inhibited thermal denaturation of the enzyme. It was found that the glucose isomerase also effectively iso- merizes d-xylose and d-ribose, and to a lesser extent L-rham- nose and d-arabinose to their respective ketoses. The glucose isomerase from S. bikiniensis was examined for isomerization of glucose to fructose in batch system by incubating a mixture o£ the enzyme and various concentrations of glucose in 0,05 .M phosphate buffer, pH 7,2 containing 5 mM MgSO4 and 0,5 mM CoCl2 at various temperatures. It was found-that maximum isomerization of glucose to fructose (50%) was reached when optimum concentration of enzyme and substrate was incubated at 70°C for 70 hoursTese (livre docencia) - UniverLivre Docente em Engenharia de Alimento
Vázquez-roncero A. - One of the best experts on this subject based on the ideXlab platform.
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Glucósidos fenólicos amargos de las semillas del olivo (olea europaea)
CSIC - Instituto de la Grasa (IG), 2021Co-Authors: Maestro Durán R., León Cabello R., Ruiz-gutiérrez Valentina, Fiestas P., Vázquez-roncero A.Abstract:[EN]: Bitter phenolic glucosides from seeds of olive (Olea europaea). From the seeds of Olea e uropa ea, three known glucosides, salidroside (tyrosoL-Glucose), nüzhenide (glucose-elenolic acid-glucose- tyrosol) and nüzhenide-oleoside have been isolated as well as two new secoiridoid glucosides with tyrosol, elenolic acid and glucose moieties in unknown sequence.[ES]: Glucósidos fenólicos amargos de las semillas del olivo (Olea europaea). Se han aislado de semillas de aceituna (Olea europaea) tres glucósi- dos secoiridoides ya conocidos: salidrósído (tirosol-glucosa), nuzhenida (glucosa-ácido elenólico-glucosa-tirosol) y nuzhenida-oleósido, así como otros dos glucósidos secoiridoides que también tienen en su molécula tirosol, ácido elenólico y glucosa cuyas secuencias no se han podido establecer
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Bitter phenolic glucosides from seeds of olive (Olea europaea )
'Editorial CSIC', 1994Co-Authors: Maestro Durán R., León Cabello R., Ruiz-gutiérrez Valentina, Fiestas P., Vázquez-roncero A.Abstract:4 páginas, 2 figuras.[ES] Se han aislado de semillas de aceituna (Olea europaea ) tres glucósidos secoiridoides ya conocidos: salidrósido (tirosol-glucosa), nuzhenida (glucosa-ácido elenólico-glucosa-tirosol) y nuzhenida-oleósido, así como otros dos glucósidos secoiridoides que también tienen en su molécula tirosol, ácido elenólico y glucosa cuyas secuencias no se han podido establecer.[EN] From the seeds of Olea europaea, three known glucosides, salidroside (tyrosoL-Glucose), nüzhenide (glucose-elenolic acid-glucosetyrosol) and nüzhenide-oleoside have been isolated as well as two new secoiridoid glucosides with tyrosol, elenolic acid and glucose moieties in unknown sequence.Peer reviewe
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Glucósidos fenólicos amargos de las semillas del olivo (<i>Olea europea</i>)
Consejo Superior de Investigaciones Científicas, 1994Co-Authors: Maestro Durán R., León Cabello R., Fiestas P., Vázquez-roncero A.Abstract:From the seeds of <i>Olea europaea</i>, three known glucosides, salidroside (tyrosoL-Glucose), nüzhenide (glucose-elenolic acid-glucosetyrosol) and nüzhenide-oleoside have been isolated as well as two new secoiridoid glucosides with tyrosol, elenolic acid and glucose moieties in unknown sequence.<br><br>Se han aislado de semillas de aceituna (<i>Olea europaea</i> ) tres glucósidos secoiridoides ya conocidos: salidrósido (tirosol-glucosa), nuzhenida (glucosa-ácido elenólico-glucosa-tirosol) y nuzhenida-oleósido, así como otros dos glucósidos secoiridoides que también tienen en su molécula tirosol, ácido elenólico y glucosa cuyas secuencias no se han podido establecer
Maestro Durán R. - One of the best experts on this subject based on the ideXlab platform.
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Glucósidos fenólicos amargos de las semillas del olivo (olea europaea)
CSIC - Instituto de la Grasa (IG), 2021Co-Authors: Maestro Durán R., León Cabello R., Ruiz-gutiérrez Valentina, Fiestas P., Vázquez-roncero A.Abstract:[EN]: Bitter phenolic glucosides from seeds of olive (Olea europaea). From the seeds of Olea e uropa ea, three known glucosides, salidroside (tyrosoL-Glucose), nüzhenide (glucose-elenolic acid-glucose- tyrosol) and nüzhenide-oleoside have been isolated as well as two new secoiridoid glucosides with tyrosol, elenolic acid and glucose moieties in unknown sequence.[ES]: Glucósidos fenólicos amargos de las semillas del olivo (Olea europaea). Se han aislado de semillas de aceituna (Olea europaea) tres glucósi- dos secoiridoides ya conocidos: salidrósído (tirosol-glucosa), nuzhenida (glucosa-ácido elenólico-glucosa-tirosol) y nuzhenida-oleósido, así como otros dos glucósidos secoiridoides que también tienen en su molécula tirosol, ácido elenólico y glucosa cuyas secuencias no se han podido establecer
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Bitter phenolic glucosides from seeds of olive (Olea europaea )
'Editorial CSIC', 1994Co-Authors: Maestro Durán R., León Cabello R., Ruiz-gutiérrez Valentina, Fiestas P., Vázquez-roncero A.Abstract:4 páginas, 2 figuras.[ES] Se han aislado de semillas de aceituna (Olea europaea ) tres glucósidos secoiridoides ya conocidos: salidrósido (tirosol-glucosa), nuzhenida (glucosa-ácido elenólico-glucosa-tirosol) y nuzhenida-oleósido, así como otros dos glucósidos secoiridoides que también tienen en su molécula tirosol, ácido elenólico y glucosa cuyas secuencias no se han podido establecer.[EN] From the seeds of Olea europaea, three known glucosides, salidroside (tyrosoL-Glucose), nüzhenide (glucose-elenolic acid-glucosetyrosol) and nüzhenide-oleoside have been isolated as well as two new secoiridoid glucosides with tyrosol, elenolic acid and glucose moieties in unknown sequence.Peer reviewe
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Glucósidos fenólicos amargos de las semillas del olivo (<i>Olea europea</i>)
Consejo Superior de Investigaciones Científicas, 1994Co-Authors: Maestro Durán R., León Cabello R., Fiestas P., Vázquez-roncero A.Abstract:From the seeds of <i>Olea europaea</i>, three known glucosides, salidroside (tyrosoL-Glucose), nüzhenide (glucose-elenolic acid-glucosetyrosol) and nüzhenide-oleoside have been isolated as well as two new secoiridoid glucosides with tyrosol, elenolic acid and glucose moieties in unknown sequence.<br><br>Se han aislado de semillas de aceituna (<i>Olea europaea</i> ) tres glucósidos secoiridoides ya conocidos: salidrósido (tirosol-glucosa), nuzhenida (glucosa-ácido elenólico-glucosa-tirosol) y nuzhenida-oleósido, así como otros dos glucósidos secoiridoides que también tienen en su molécula tirosol, ácido elenólico y glucosa cuyas secuencias no se han podido establecer
Simón Gómez, Reyna Isabel - One of the best experts on this subject based on the ideXlab platform.
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Efecto del extracto hidroalcohólico de Salvia hispanica “chía” sobre la absorción intestinal de la glucosa en Rattus rattus var. Albinus.
UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO, 2017Co-Authors: Simón Gómez, Reyna IsabelAbstract:El propósito de la presente investigación fue determinar el efecto del extracto hidroalcohólico de Salvia hipanica sobre la absorción intestinal de la glucosa en Rattus rattus var. Albinus, por lo cual se obtuvo el extracto por maceración hidroalcohólica de harina de semillas de “chía”, luego de filtrado y evaporado el solvente. Se trabajó en cinco grupos de ratas con cinco individuos cada uno. Un grupo control negativo, un control positivo y experimentales a dosis diferentes del extracto de chía; cada individuo fue anestesiado con pentobarbital sódico y mediante disección se extrajo el intestino delgado dividiéndolo en duodeno, yeyuno e íleon. Cada porción individualmente fue colocado en un sistema de incubación a 37°C en solución Tyrode con oxigenación continua, el grupo control negativo sin tratamiento alguno, el control positivo con glucosa al 10% y los experimentales con glucosa al 10% más 100, 300 y 500mg/dL del extracto hidroalcohólico de “chía” respectivamente. Se obtuvieron muestras del líquido contenido en cada porción del intestino, a los 0, 30, 60, 90 y 120 minutos, realizándose el dosaje de glucosa leído en espectrofotómetro SPECTRONIC 20 a 530 nm. Se encontró que el extracto hidroalcohólico de semillas de Salvia hispanica a concentración de 500 mg /dL disminuye en forma significativa la absorción intestinal de la glucosa en la porción duodenal de Rattus rattus var. Albinus mientras que en el yeyuno e íleon la absorción de glucosa no fue significativa.TesisThe purpose of this study was to determine the effect of alcoholic extract hipanica Salvia on the intestinal absorption of glucose in Rattus rattus var. Albinus They worked in five groups of rats with five individuals each. A negative control group, positive and experimental at different doses of the extract chia Control; each individual was anesthetized with sodium pentobarbital and dissected small intestine dividing it into duodenum, jejunum and ileum was extracted. Each serving individual was placed in a system of incubation at 37 ° C in Tyrode solution with continuous oxygenation, the negative control group without treatment, the positive control with 10% glucose and experimental with 10% glucose plus 100, 300 and 500mg / dL of alcoholic extract of "chia" respectively. Samples of liquid contained in each portion of the intestine, at 0, 30, 60, 90 and 120 minutes, performing the assay of glucose read in spectrophotometer SPECTRONIC 20-530 nm were obtained. It was found that the hydroalcoholic extract of seeds of Salvia hispanica a concentration of 500 mg / dL significantly decreases intestinal absorption of glucose in the duodenal portion Rattus rattus var. Albinus while in the jejunum and ileum glucose uptake was not significant
Yong Kun Park - One of the best experts on this subject based on the ideXlab platform.
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Estudo sobre produção, purificação e propriedades de glicose isomerase de Streptomyces bikiniensis
2014Co-Authors: Yong Kun ParkAbstract:Resumo: Isolou-se da terra, 650 cepas de microrganismos e examinou-se a atividade que cada uma possuía de isomerizar d-glicose. Encontrou-se uma linhagem de Streptomyces sp, com alta atividade de produção da enzima quando incubada em meio de cultura contendo xilose como indutor. Verificou-se que esta enzima é intracelular, e a cepa em questão foi identificada como Streptomyces bikiniensis (Johnson e Waksman, 1947). Descobriu-se que a glicose isomerase de Streptomyces bikinien sis é efetivamente induzida por xilose, enquanto que xilana induz a enzima de maneira mais branda. Da mesma forma, d-Aratiino se, L-Rhamnose, d frutose, d-manose e d-ribose, produzem baixa indução da glicose isomerase. Purificou-se a glicose isomerase de Streptomyces bikiniensis por fracionamento com sulfato de amónio, DEAE-celulose e filtração com Sephadex G-200. Através de eletroforese de gel poliacrilamida, encontrou se que a enzima glicose isomerase purificada era homogênea. As propriedades cinéticas da glicose isomerase foram estudadas e os resultados obtidos, foram comparados com a glicose isomerase produzida nos outros microrganismos. Verificou-se também, que os substratos adequados para a enzima, são: d-xilose, d-ribose e d-glicose, com os respectivos valores de Km: 0,07, 0,11 e 0,26 M. Esta enzima, mostrou possuir maior afinidade para xiiose do que para ribose ou glicose. O peso molecular da enzima foi calculado por eletroforese de gel de SDS-poliacrilamida e encontrou-se ser 52.000, A influência do pH sobre a atividade enzimática, foi verificada usando-se tampão fosfato e tampão tris, Encontrou-se que o pH ótimo para esta enzima se encontra entre S e 9, Verificando-se a atividade enzimática em diferentes temperaturas, - descobriu-se que sua temperatura ótima é de 80°C. Esta enzima é altamente termoestável. 0 estudo sobre o efeito de íons metálicos sobre a atividade da isomerase de Streptomyces bikiniensis, mostrou que a isomerizaçao de glicose foi altamente ativada por Mg2+ e Co2+ , e que sofreu baixa ativação com Mn2+ e Ni2+. Cobalto, manganes e magnésio, ativaram efetivamente a isomerização de xilose e de ribose.Observou-se também, que cobalto e Mg2+, inibiram a desnaturação térmica da enzima. Descobriu-se ainda, que glicose isomerase também isomeriza eficaznente d-xilose e d-ribose, e, em menor extensão, L-ranno se e d-arabinose para suas respectivas cetoses. A glicose isomerase de Streptomyces bikiniensis foi testada - para a isomerização de glicose a frutose, incubando-se uma mistura da enzima e varias concentrações de glicose em tampão fosfato 0,05 M, pH 2, contendo 5 mg MgSO4 e 0,05 mM CoCl2, a várias temperaturas. Verificou-se que a isomerização máxima de glicose a frutose ($0%), deu-se incubando-se a 70°C por T) horas, em concentração de enzima e substrato adequados.Abstract: Six hundred fifty strains of microorganisms were isolated from soil and screened for d-glucose isomerizing activity. It was found that a strain of Streptomyces sn. produced high activity of glucose isomerizing enzyme in culture medium containing xylose as inducer. The glucose isomerizing enzyme was in tracellular enzyme. This strain was identified as Streptomyces bikiniensis (Johnstone and Waksman, 1947). It was found that xylose effectively induced glucose isomers, se of S. bikiniensis and to a lesser extent, xylan. d-Arabinose. L-Rhannose, d-frutose, d-Mannose and d-ribose also induced slightly the enzyme. The glucose isomerase of S. bikiniensis was purified by fractionation with ammonium sulfate, DEAE cellulose column - chromatography and gel filtration on Sephadex G-200. The purified glucose isomerase was found to be homogeneous by polycrylamide gel electrophoresis. Kinetic properties of purified glucose isomerase were studied and the results were compared with glucose isomerase from other strains of microrganism. D-Xylose, d-Ribose and d-glucose served as effective substrates for the enzyme with respective Km values of 0,07, 0,11 and 0,26 M. This enzyme exhibits greater affinity for xylose than for ribose or glucose. Molecular weight for the enzyme was measured by SDS-polyacryl amide gel eletrophoresis and found to be 52.000. The effect of pH on enzyme activity was examined in posphate buffer and tris buffer and the optimum pH was between 8 and 9. The enzyme activity at various temperatures was examined and- the optimum temperature was found to be 80°C. The enzyme was highly thermostable. The effect of metal ions on S. hikiniensis isomerase activity shows that isomerization of glucose was activated most effectively by Mg2+and Co2+, and slightly by Mn2+ and Ni2+. Isomerization of ribose was also activated effectively by Mg2+ 'Mn2+ and Co2+. Cobalt and Mg2+ also inhibited thermal denaturation of the enzyme. It was found that the glucose isomerase also effectively iso- merizes d-xylose and d-ribose, and to a lesser extent L-rham- nose and d-arabinose to their respective ketoses. The glucose isomerase from S. bikiniensis was examined for isomerization of glucose to fructose in batch system by incubating a mixture of the enzyme and various concentrations of glucose in 0,05 .M phosphate buffer, pH 7,2 containing 5 mM MgSO4 and 0,5 mM CoCl2 at various temperatures. It was found-that maximum isomerization of glucose to fructose (50%) was reached when optimum concentration of enzyme and substrate was incubated at 70°C for 70 hours